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Text File  |  1995-03-04  |  5.0 KB  |  91 lines
  1. ************************************************************
  2. * 4Fe-4S ferredoxins, iron-sulfur binding region signature *
  3. ************************************************************
  4.  
  5. Ferredoxins  [1]  are a group  of  iron-sulfur proteins which mediate electron
  6. transfer in  a  wide variety  of   metabolic  reactions.   Ferredoxins  can be
  7. divided into several subgroups  depending upon the physiological nature of the
  8. iron-sulfur  cluster(s).   One of these  subgroups are the 4Fe-4S ferredoxins,
  9. which  are  found  in   bacteria  and  which   are thus  often    referred  as
  10. 'bacterial-type' ferredoxins.  The structure of these proteins [2] consists of
  11. the duplication of a  domain of twenty six amino  acid residues; each of these
  12. domains contains four cysteine residues that bind to a 4Fe-4S center.
  13.  
  14. A number  of  proteins  have  been found [3]  that  include one or more 4Fe-4S
  15. binding domains similar to those of bacterial-type ferredoxins. These proteins
  16. are  listed  below  (references  are  only  provided  for  recently determined
  17. sequences).
  18.  
  19.  - The iron-sulfur proteins  of  the succinate  dehydrogenase and the fumarate
  20.    reductase  complexes (EC 1.3.99.1).  These  enzyme   complexes,  which  are
  21.    components of the tricarboxylic  acid cycle, each contain three subunits: a
  22.    flavoprotein,  an iron-sulfur protein,  and a b-type cytochrome.  The iron-
  23.    sulfur proteins contain three  different  iron-sulfur  centers: a 2Fe-2S, a
  24.    3Fe-3S  and a 4Fe-4S.
  25.  - Escherichia coli anaerobic glycerol-3-phosphate dehydrogenase (EC 1.1.99.5)
  26.    This enzyme is composed of three subunits: A, B, and C. The C subunit seems
  27.    to be an  iron-sulfur  protein  with  two ferredoxin-like domains in the N-
  28.    terminal part of the  protein.
  29.  - Escherichia coli anaerobic dimethyl sulfoxide reductase.  The  B subunit of
  30.    this  enzyme  (gene dmsB)  is  an  iron-sulfur  protein  with  four  4Fe-4S
  31.    ferredoxin-like domains.
  32.  - Escherichia coli  formate  hydrogenlyase.  Two   of  the  subunits  of this
  33.    oligomeric complex (genes hycB and hycF) seem  to  be  iron-sulfur proteins
  34.    that each contain two 4Fe-4S ferredoxin-like domains.
  35.  - Methanobacterium formicicum formate dehydrogenase (EC 1.2.1.2). This enzyme
  36.    is used by the archaebacteria  to grow on formate.  The  beta chain of this
  37.    dimeric enzyme probably binds two 4Fe-4S centers.
  38.  - Escherichia  coli  formate  dehydrogenases  N  and O (EC 1.2.1.2). The beta
  39.    chain  of these two enzymes (genes fdnH and fdoH) are  iron-sulfur proteins
  40.    with four 4Fe-4S ferredoxin-like domains.
  41.  - Desulfovibrio periplasmic [Fe] hydrogenase (EC 1.18.99.1).  The large chain
  42.    of this dimeric enzyme binds three 4Fe-4S centers, two of which are located
  43.    in the ferredoxin-like N-terminal region of the protein.
  44.  - Methanobacterium  thermoautrophicum  methyl  viologen-reducing  hydrogenase
  45.    subunit mvhB, which contains six  tandemly repeated ferredoxin-like domains
  46.    and which probably binds twelve 4Fe-4S centers.
  47.  - Salmonella typhimurium anaerobic sulfite reductase (EC 1.8.1.-) [4]. Two of
  48.    the subunits of  this enzyme (genes asrA and asrC) seem  to  both  bind two
  49.    4Fe-4S centers.
  50.  - A Ferredoxin-like protein  (gene fixX)  from  the  nitrogen-fixation  genes
  51.    locus of various  Rhizobium  species,  and   one  from  the  Nif-region  of
  52.    Azotobacter species.
  53.  - The 9 Kd  polypeptide  of chloroplast photosystem I [5]  (gene psaC).  This
  54.    protein contains two low potential 4Fe-4S centers, referred as  the A and B
  55.    centers.
  56.  - The chloroplast frxB protein which is predicted to carry two 4Fe-4S centers.
  57.  - An ferredoxin  from a  primitive  eukaryote,  the enteric amoeba  Entamobea
  58.    histolytica.
  59.  
  60. The pattern of cysteine  residues in the  iron-sulfur region  is sufficient to
  61. detect this class of 4Fe-4S binding proteins.
  62.  
  63. -Consensus pattern: C-x(2)-C-x(2)-C-x(3)-C-[PEG]
  64.                     [The four C's are 4Fe-4S ligands]
  65. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: the majority
  66.  of known 4Fe-4S sequences, with at least 5 exceptions.
  67. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 14.
  68.  
  69. -Note: in some  bacterial  ferredoxins,  one of the two duplicated domains has
  70.  lost one or  more of  the four conserved  cysteines.  The consequence of such
  71.  variations is that these domains  have  either lost their iron-sulfur binding
  72.  property or bind to a 3Fe-3S center instead of a 4Fe-4S center.
  73. -Note: the last residue of this  pattern in most  proteins  belonging  to this
  74.  group,  is a Pro; the  only  exceptions  are  the  Rhizobium  ferredoxin-like
  75.  proteins which have Gly, and two Desulfovibrio ferredoxins which have Glu. It
  76.  must also be noted that  the  three  non  4Fe-4S-binding  proteins  which are
  77.  picked-up by the pattern have Gly in this position of the pattern.
  78.  
  79. -Last update: October 1993 / Text revised.
  80.  
  81. [ 1] Meyer J.
  82.      Trends Ecol. Evol. 3:222-226(1988).
  83. [ 2] Otaka E., Ooi T.
  84.      J. Mol. Evol. 26:257-267(1987).
  85. [ 3] Beinert H.
  86.      FASEB J. 4:2483-2492(1990).
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  91.